Veren globuliinit: tyypit

Biokemiallista verikoetta suoritettaessa se määrittää kokonaisproteiinin kvantitatiivisen pitoisuuden. Sitä edustavat proteiinit, joita on läsnä plasmassa. Ihmisen veressä on useita proteiineja, niiden kaikkien rakenteessa on eroja, ja ne myös suorittavat erilaisia ​​toimintoja. Veressä lasketaan vain viisi proteiinifraktiota, joista: alfa-1 (α1), alfa-2 (α2), beeta-1 (β1), beeta-2 (β2) ja gamma (γ). Beeta-1- ja beeta-2-globuliineja ei määritetä erikseen, koska tällä ei ole diagnostista arvoa.

Veren proteiinijakeet

Analyysiä, jonka avulla voit laskea veressä olevien proteiinifraktioiden määrän, kutsutaan proteinogrammiksi. Lääkäri on kiinnostunut veren albumiinipitoisuudesta (tämä proteiini liukenee veteen) ja globuliinien (nämä proteiinit eivät liukene veteen, vaan hajoavat saapuessaan alkaliseen tai suolaan väliaineeseen).

Korkea ja matala proteiinipitoisuus veressä ei ole normi. Niiden epätasapaino on ominaista tietyille häiriöille: immuunijärjestelmälle, aineenvaihdunnalle tai aineenvaihdunnalle.

Koska veressä ei ole riittävästi albumiinia, voidaan epäillä maksan toimintahäiriöitä, jotka eivät pysty tarjoamaan keholle proteiineja. Munuaisten tai ruuansulatuselinten toimintahäiriöt ovat myös mahdollisia, minkä seurauksena albumiini erittyy elimistöstä liian nopeasti.

Jos veren proteiinitaso on kohonnut, se voi johtua tulehduksellisista prosesseista. Joskus vastaava tilanne havaitaan kuitenkin täysin terveillä ihmisillä..

Laskeakseen, mitkä proteiinit kehossa ovat puutteellisia tai ylimääriä, ne jaetaan fraktioihin käyttämällä elektroforeesimenetelmää. Tässä tapauksessa kokonaisproteiinin ja fraktioiden määrä ilmoitetaan analyysimuodossa. Useimmiten lääkärit ovat kiinnostuneita albumiinin + globuliinin arvoista (albumiini-globuliini-kerroin). Sen normaaliarvot vaihtelevat välillä 1,1-2,1.

Ero albumiinin ja globuliinin välillä

Tärkein ero albumiinin ja globuliinin välillä on se, että albumiini on veren avainproteiini, joka säätelee veren osmoottista painetta, kun taas globuliini on veressä toiseksi yleisin proteiinityyppi ja sillä on tärkeä tehtävä maksan toiminnassa, veren hyytymisessä ja tartuntojen torjunnassa. Lisäksi albumiini liukenee puhtaaseen veteen ja globuliini on liukenematon puhtaaseen veteen..

Albumiini ja globuliini ovat kaksi pääasiallista tyyppiä veressä olevista pienistä proteiineista, nimeltään seerumiproteiineja. Heillä on ainutlaatuiset toiminnot kehossa..

Keskeiset kattamat alueet

1. Mikä on albumiini?
- Määritelmä, tosiasiat, rooli
2. Mikä on globuliini
- Määritelmä, tosiasiat, rooli
3. Mitkä ovat albumiinin ja globuliinin samankaltaisuudet?
- Lyhyt kuvaus yleisistä ominaisuuksista
4. Mikä on ero albumiinin ja globuliinin välillä?
- Tärkeimpien erojen vertailu

Tärkeimmät ehdot

Albumiini, globuliini, immunoglobuliinit, osmoottinen paine, plasmaproteiinit

Mikä on albumiini?

Albumiini on pieni proteiini, joka muodostaa yli puolet veren heraproteiinien kokonaismäärästä. Sitä tuotetaan maksassa. Noin 30–40% kehon albumiinin kokonaismäärästä sisältyy suonensisäiseen osaan, ja loput ovat verisuoniston ulkopuolella ja interstitiaalisissa tiloissa. Seerumin albumiinin diffuusio ei tapahdu vapaasti. Siksi albumiini on ratkaisevan tärkeä kolloidisen osmoottisen tai onkoottisen paineen aikaansaamisessa, mikä on tärkeää veden ja liukenevien aineiden liikkumisen säätelemiseksi kapillaarien seinämien läpi. Albumiinilla on aina negatiivinen varaus verisuonitilan sisällä Na + -ionien takia. Cl - ionien sitoutuminen albumiiniin lisää sen negatiivista varausta, mikä puolestaan ​​lisää kykyä pitää enemmän Na + - ioneja. Tämä lisää seerumin molekyylien lukumäärää, aiheuttaen 50% suuremman osmoottisen paineen kuin proteiinikonsentraatiossa.

Kuvio 1: Seerumin albumiinin rakenne

Lisäksi albumiini auttaa kuljettamaan hormoneja, bilirubiinia, vitamiineja, metalleja ja lääkkeitä. Se edistää rasvojen aineenvaihduntaa, koska pitää rasvat liukoisina seerumissa..

Mikä on globuliini

Globuliini on satojen pienten heraproteiinien, jotka voivat olla entsyymejä, kantajaproteiineja, komplementtiproteiineja, immunoglobuliineja jne., Yhteisnimi. Suurin osa globulineista tuotetaan maksassa. Plasma B-solut tuottavat immunoglobuliineja. Globuliinien kulkeutumisen luonteen perusteella elektroforeesin aikana voidaan erottaa neljä globuliinien ryhmää: α1, α2, β ja γ. Immunoglobuliinit kuuluvat pääasiassa y-alueeseen.

Kuvio 2: Heraproteiinien elektroforeesi

Globuliini on toiseksi yleisin heraproteiinityyppi. Globuliinitason nousu veren seerumissa tapahtuu pääasiassa immunoglobuliinien lisääntymisen vuoksi, mikä osoittaa patogeeniset infektiot. Aliravitsemus voi alentaa seerumin globuliinitasoja.

Albumiinin ja globuliinin samankaltaisuus

• Albumiini ja globuliini ovat heraproteiinien pääasialliset tyypit..
• Niillä on pieni molekyylipaino.
• Suurin osa niistä tuotetaan maksassa. Aliravitsemus voi alentaa seerumin albumiinia ja globuliinia.
• Molemmilla on kehossa ainutlaatuiset toiminnot..
• Ne voidaan hyytyä lämmön avulla..

Ero albumiinin ja globuliinin välillä
Määritelmä

Albumiini tarkoittaa munanvalkuaisessa, maidossa ja (erityisesti) veren seerumissa esiintyvää yksinkertaista proteiinimuotoa, kun taas globuliini tarkoittaa mitä tahansa yksinkertaisten proteiinien ryhmää, joka liukenee suolaliuosliuoksiin, jotka muodostavat suuren osan veren seerumiproteiinista.

Perustasot

Seerumin albumiinitaso on 3,5–5,0 g / dl, kun taas seerumin globuliinitaso on 2,5–4,5 g / dl.

Albumiini on yksi proteiini, kun taas globuliini on heraproteiinien ryhmä.

Molekyylimassa

Albumiinin molekyylipaino on 66,5 kDa ja globuliinin molekyylipaino on suhteellisen suurempi kuin albumiinin.

Liukoisuus

Albumiini liukenee veteen ja globuliini liukenee vain ammoniumsulfaattiin..

Albumiinilla on tärkeä rooli veren osmoottisen paineen lisäämisessä, kun taas globuliini voi olla entsyymejä, kantajaproteiineja, komplementaariproteiineja tai immunoglobuliineja. Tämä on tärkeä ero albumiinin ja globuliinin välillä..

Lääketieteellinen merkitys

Seerumin albumiinitasot nousevat vain akuutin dehydraation yhteydessä, kun taas seerumin globuliinitasot nousevat pääasiassa lisääntyneen immunoglobuliinin vuoksi.

johtopäätös

Albumiini on yleisin heraproteiini, joka on tärkeä veren osmoottisen paineen ylläpitämisessä. Globuliini on kuitenkin ryhmä pieniä heraproteiineja, jotka voivat olla entsyymejä, kantajaproteiineja, komplementtiproteiineja, immunoglobuliineja jne. Albumiinin ja globuliinin tärkein ero on niiden ominaisuudet ja rooli.

Linkki:

1. Bushehr, Janice T. “Seerumin albumiini ja globuliini.” Kliiniset menetelmät: historia, fysikaaliset ja laboratoriotutkimukset. Kolmas painos: Yhdysvaltain kansallinen lääketieteellinen kirjasto, 1. tammikuuta 1990.,

Globuliinit. Veriplasmaproteiinien toiminnot;

STUDIO-sivusto suorittaa kyselyn! Osallistu :) - mielipiteesi on meille tärkeä.

Albumiini

Veriplasmaproteiinien toiminnot

Plasman orgaaniset yhdisteet ovat pääasiassa proteiineja.

Perustuu erilaiseen elektroforeettiseen liikkuvuuteen

plasman proteiineista erittyy

albumiini,

globuliinit,

fibrinogeeni.

Plasmaproteiinit myös vaihtelevat

molekyylipaino ja määrä.

Pienimolekyyliset globaaliproteiinit Ne muodostavat suurimman osan plasmaproteiineista. Albumiinin päätehtävä on kyky pidättää vettä verisuonisängyssä.

Suuri kokonaispinta ja monien lateraalisten aminohapporyhmien läsnäolo antavat albumiinin olla vuorovaikutuksessa erilaisten veriaineiden kanssa toimien niiden kantajana. Albumiinit kuljettavat sappisuoloja, rasvahappoja, bilirubiinia, joitain hormoneja, vitamiineja, kalsiumia, magnesiumia, kuparia ja muita kationeja, useita lääkkeitä.

Kun vähennetään aminohappojen saantia ruoan kanssa, niiden lähteenä käytetään albumiinia (proteiinivaranto).

Proteiinit, joiden muoto on pallo. Heillä on alhaisempi elektroforeettinen aktiivisuus kuin albumiinilla. Niiden molekyylipaino on paljon suurempi kuin albumiinin ja määrä on pienempi. Jos albumiinin keskimääräinen pitoisuus on 40,0 g / l, veressä on globuliinien määrää 32,6 g / l.

Globuliinit eivät ole elektroforeettisesti homogeeninen fraktio. Ne jaetaan:₁-, ₂-, b-g-globuliinit: Niiden keskimääräinen pitoisuus vaihtelee 4,1 g / l (a-globuliinit) 15,5 g / l (γ-globuliinit).

₁-globuliinit: α₁-globuliinit ovat glykoproteiineja, jotka sitovat merkittävän osan plasman glukoosista. Tähän fraktioon kuuluu myös B-vitamiinia kuljettava proteiini.₁₂ (transkobalamiini) ja globuliinia sitova hormoni kortisoli (transkortiini).

₂-globuliinit: tätä ryhmää edustavat seuraavat proteiinit: ceruloplasmiini - proteiini, jolla on oksidaasiaktiivisuus, joka liittyy korkeaan kuparipitoisuuteen; haptoglobiini - proteiini, joka kuljettaa hemoglobiinia retikuloendoteliaaliseen järjestelmään, muodostuu punasolujen hemolyysin aikana.

Proteolyyttisten entsyymien estäjät kuuluvat a-globuliinifraktioon - a₁- antitrypsiini ja a₂- makroglobuliinista.

A-globuliinien pitoisuus kasvaa erilaisten akuutien ja / tai kroonisten sairauksien kanssa. Niiden lisääntymisaste heijastaa tulehduksellisen prosessin voimakkuutta.

b-globuliinit: tämä fraktio muodostuu pääasiassa P-lipoproteiineista. Heidän tehtävänsä on siirtää veteen liukenemattomia lipidejä. Veren lipidien määrän noustessa havaitaan p-globuliinien lukumäärän kasvua. Elektroforegrammin b-globuliinien joukossa on rautaa kuljettava proteiini - transferriini.

γ-globuliinit: ovat immunoglobuliineja: vasta-aineita, jotka tarjoavat spesifisen humoraalisen immuniteetin. Γ-globuliinien pitoisuus veriplasmassa kasvaa vieraiden mikroobjektien esiintyessä.

Korrelaatiolla eri proteiinifraktioiden välillä on korkea diagnostinen arvo. Se havaitaan määrittämällä albumiini-globuliini-kerroin, joka on normissa 1,2 (40 g / l: 32,6 g / l) ja immunoelektroforeesin avulla. Tämän kertoimen lasku osoittaa tulehduksellisen prosessin esiintymisen kehossa.

Proteiinifraktiot verikokeessa mikä se on, salauksen purku, normi

Opintojen valmistelu

Biokemiallisella verikokeella tarkoitetaan sellaisia ​​tutkimuksia, joiden tulosten tarkkuus riippuu suuresti potilaan asianmukaisesta valmistelusta ennen näytteenottoa. Jälkimmäinen alkaa muutama päivä ennen verinäytteitä:

• Kolme tai neljä päivää ennen verikoetta alkoholi, rasvaiset ja paistetut ruuat tulisi jättää pois ruokavaliosta, ja kulutetun teen ja kahvin määrä tulisi minimoida. Nämä toimenpiteet antavat todellista tietoa maksasta;
• siirry täydelliseen ruokahäiriöön yksi tai kaksi päivää ennen tutkimusta ei suositella. Tällaiset toimet voivat vääristää tuloksia, erityisesti bilirubiini-, sokeri- ja virtsahappotasoja;
• fysioterapeutin määräämät toimenpiteet on peruutettava kaksi päivää ennen verenluovutusta. Tekniikoiden terapeuttisen vaikutuksen taustalla olevat fysikaaliset tekijät voivat vaikuttaa biokemiallisten parametrien tasoon. Näihin kuuluvat röntgenkuvaus;
• suoritetun fyysisen aktiivisuuden taso vaikuttaa myös luuston lihaskudoksen biokemialliseen aineenvaihduntaan. Kaksi päivää ennen verenluovutusta on tarpeen vähentää fyysistä aktiivisuutta;
• verenluovutus tapahtuu tyhjään vatsaan. Ruoka on välttämätöntä syödä viimeistään 12 tuntia ennen arvioitua materiaalin keräyspäivää biokemiallista tutkimusta varten;
• nesteen saanti verinäytteenottopäivänä on rajoitettu pieneen määrään vettä;
• Kaikista otetuista lääkkeistä on ilmoitettava hoitavalle lääkärille. Nämä tiedot auttavat asiantuntijaa tulkitsemaan tunnistetut muutokset oikein. Tämä pätee erityisesti diabeetikoille ja potilaille, jotka saavat lääkkeitä veren kolesterolin alentamiseksi..

Proteiinielektroforeesi

Selluloosa-asetaattikalvo, -geeli, erityinen paperi (kantaja) asetetaan kehykseen, kun taas kantajan vastakkaiset reunat ripustetaan kyvetteihin puskuriliuoksen kanssa. Veriseerumi levitetään lähtöviivalle. Menetelmä koostuu varautuneiden proteiinimolekyylien liikkumisesta kantajan pinnalla sähkökentän vaikutuksesta. Molekyylit, joilla on suurin negatiivinen varaus ja pienin koko, ts. albumiinit liikkuvat nopeammin kuin muut. Suurimmat ja neutraalimmat (γ-globuliinit) ovat viimeisiä.

Elektroforeesin etenemiseen vaikuttaa erotettavien aineiden liikkuvuus useista tekijöistä riippuen: proteiinien varaus, sähkökentän suuruus, liuottimen koostumus (puskuriseos), kantajan tyyppi (paperi, kalvo, geeli).

Yleiskuva elektroforeesista

Jaettujen fraktioiden lukumäärä määräytyy elektroforeesin olosuhteiden perusteella. Elektroforeesin aikana paperille ja selluloosa-asetaattikalvoille kliinisissä diagnostisissa laboratorioissa 5 fraktiota (albumiini, a₁-, α₂-, β- ja y-globuliinit) polyakryyliamidigeelissä korkeintaan 20 fraktiota. Kun käytetään edistyneempiä menetelmiä (radiaalinen immunodifuusio, immunoelektroforeesi ja muut), globuliinijakeissa havaitaan lukuisia yksittäisiä proteiineja.

Elektroforegrammi (yllä) ja prosessoinnin graafinen tulos (alla)

Vain ne proteiinit, joiden pitoisuus on riittävän korkea, vaikuttavat proteinogrammin tyyppiin.

Veriplasman proteiinifraktioiden normaaliarvot

Kokonaisproteiini	aikuiset	65 - 85 g / l
lapset 1 - 3 vuotta vanhoja	55 - 85 g / l
Proteiinijakeet
Albumiini	50-70%	30-50 g / l
α1-globuliinit	3-6%	1-3 g / l
α2-globuliinit	9-15%	6-10 g / l
β-globuliinit	8-18%	7 - 11 g / l
γ-globuliinit	15-25%	8-16 g / l

Aivo-selkäydinnesteen ja virtsan normaalit proteiinifraktiot ovat nähtävissä.

Lasten veren proteiinipitoisuuden piirteet

Vastasyntyneillä kokonaisproteiinipitoisuus veren seerumissa on huomattavasti pienempi kuin aikuisilla, ja siitä tulee minimaalinen ensimmäisen elämäkuukauden loppuun mennessä (jopa 48 g / l). Toisena tai kolmantena elämävuonna kokonaisproteiini nousee aikuisten tasolle.

Ensimmäisten elinkuukausien aikana globuliinifraktioiden pitoisuus on alhainen, mikä johtaa suhteelliseen hyperalbuminemiaan jopa 66-76%: iin. 2. ja 12. kuukauden välisenä aikana a-pitoisuus₂-globuliinit ylittävät väliaikaisesti aikuisten tason.

Fibrinogeenin määrä syntymän yhteydessä on paljon pienempi kuin aikuisilla (noin 2,0 g / l), mutta ensimmäisen kuukauden lopussa se saavuttaa normaalin normin (4,0 g / l).

Proteinogrammien tyypit

Kliinisessä käytännössä seerumista eristetään 10 tyyppiä elektroforiogrammeja (proteiinigrammeja), jotka vastaavat erilaisia ​​patologisia tiloja.

Tyyppi proteinogram

Albumiini

Globuliinifraktiot

Esimerkkejä taudeista

α1α2βγAkuutti tulehdus↓↓↑↑-↑Keuhkokuumeen, akuutin polyartriitin, eksudatiivisen keuhkotuberkuloosin, akuutin tartuntataudin, sepsisen, sydäninfarktin alkuvaiheetKrooninen tulehdus↓-↑↑-↑↑Keuhkokuumeen myöhäiset vaiheet, krooninen keuhkotuberkuloosi, krooninen endokardiitti, sappisystiitti, nenätulehdus ja pyeliittiMunuaissuodatinhäiriöt-↑↑↓Aito, lipoidi- tai amyloidinefroosi, nefriitti, nefroskleroosi, raskauden toksikoosi, keuhkotuberkuloosin terminaalivaiheet, kakeksiaPahanlaatuiset kasvaimet↑↑↑↑↑↑↑↑↑Metastaattiset kasvaimet, joiden primaarikasvaimen sijainti on erilainenmaksatulehdus↓--↑↑↑Myrkyllisten maksavaurioiden, hepatiitin, hemolyyttisten prosessien, leukemian, hematopoieettisten ja imusolmukkeiden pahanlaatuisten kasvainten, joidenkin polyartriitin muotojen, dermatoosin seurauksetMaksan nekroosi↓↓-↓↑↑↑Maksan maksakirroosi, induktiivisen keuhkotuberkuloosin vaikeat muodot, eräät kroonisen polyartriitin muodot ja kollagenoositTukkeellinen keltaisuus↓-↑↑↑Tukkeellinen keltaisuus, sappikanavan syövän ja haiman pään aiheuttama keltaα₂-globuliiniplasmasytoomat↓↓↑↑↓↓α₂-plasmasytoomiinp-globuliiniplasmasytoomat↓↓↓↑↑↓β₁-Plasmasytoomat, p₁-plasmasoluleukemia ja Waldenstrom-makroglobulinemiay-globuliiniplasmasytoomat↓↓↓↓↑↑y-plasmasytoomat, makroglobulinemia ja jotkut retikuloosit

Beetaglobuliinit sekä sitoutuminen ja immuunivasteen siirto

Β-globuliinifraktio (β₁ + β₂) sisältää proteiinit, jotka eivät myöskään syrjäydy merkittävien ongelmien ratkaisemisessa:

• Rauta (Fe) -siirto - transferriini on mukana tässä;
• Hb-hemen (hemopeksiinin) sitoutuminen ja sen poistumisen estäminen kehosta erittymisjärjestelmän kautta (raudan menetys munuaisten kautta);
• Osallistuminen immunologisiin reaktioihin (komplementtikomponentti), joiden vuoksi osa beeta-globuliineista yhdessä gamma-globuliinien kanssa luokitellaan immunoglobuliiniksi;
• Kolesterolin ja fosfolipidien (β-lipoproteiinien) kuljetus, mikä lisää näiden proteiinien merkitystä kolesterolimetabolian toteuttamisessa yleensä ja ateroskleroosin kehittymisessä - erityisesti.

Beeta-globuliinien pitoisuuden nousua veressä (plasma, seerumi) havaitaan usein raskauden aikana, ja aterogeenisen hyperlipoproteinemian lisäksi siihen liittyy aina seuraava patologia:

1. Pahanlaatuiset onkologiset sairaudet;
2. Kaukainen tuberkuloosinen prosessi, joka lokalisoituu keuhkoihin;
3. Tarttuva hepatiitti;
4. Estävä keltaisuus;
5. IDA (raudan puuteanemia);
6. Monoklonaalinen gammopatia, myelooma;
7. Steroidien naishormonien (estrogeenin) käyttö.

Beeta-globuliinien pitoisuus veressä putoaa tulehduksella, kroonisen tartunnan saaneilla infektioilla, neoplastisilla prosesseilla, riittämättömällä proteiinin saannilla kehossa (nälkä) ja niiden menetyksellä maha-suolikanavan sairauksissa.

Lyhyet päätelmät

Veren kokonaisproteiini ei ole aina luotettava indikaattori kehon patologisista muutoksista, siksi kliinisessä laboratoriodiagnostiikassa ei vain sen kvantitatiivinen sisältö ole tärkeä. Yhtä tärkeä parametri on plasmaproteiinien välinen suhde, jonka muutos (dysproteinemia) voi kaunopuheisemmin osoittaa tiettyjä rikkomuksia, samoin kuin niiden vaiheen, keston ajan ja käytetyn terapian tehokkuuden.

• Kudoksen nekroosin aiheuttaman akuutin tulehduksellisen reaktion kehitys kehossa aktivoi välittömästi akuutin vaiheen - α -proteiinien vasteen₁ ja a₂-globuliinit, samoin kuin muut akuutin faasin proteiinit. Näiden indikaattorien arvojen nousu on tyypillistä virusten aiheuttamille akuuteille infektioille, monille akuuteille tulehduksellisille prosesseille, jotka sijaitsevat keuhkoputkissa, keuhkoissa, munuaisissa, sydämessä (sydäninfarkti), sekä kasvaimille ja traumaattisille kudosvaurioille, mukaan lukien ne, jotka on saatu kirurgisen leikkauksen aikana;
• γ-globuliinit lisääntyvät, päinvastoin, kroonisessa sairauksien hoidossa (krooninen aktiivinen hepatiitti, maksakirroosi, nivelreuma).

Näytä kaikki merkityt viestit:

Siirry kohtaan:

Verisairaudet, testit, imusysteemit

VesselInfo-lukijoille suosituksia antavat ammattitaitoiset lääkärit, joilla on korkeakoulutus ja kokemus erikoistuneesta työstä.

Yksi sivuston johtavista kirjoittajista vastaa kysymykseesi..

Mitä albumiini näyttää biokemiallisessa verikokeessa? Korkean ja matalan albumiinin syyt

Veren albumiinitasot määritetään biokemiallisella analyysillä. Jakelemalla saadun aineen yliarvioidut tai aliarvioidut indikaattorit osoittavat kehon patologisen prosessin.

Albumiini- tai proteiinifraktiot ovat yleisimpiä tutkittuja indikaattoreita, koska aine heijastaa sitä, kuinka maksa maksaa proteiinisynteesissä.

Mielenkiintoinen tosiasia: maksa tuottaa 2 päivän kuluessa 15 grammaa albumiinia, mikä hyödyttää jopa 20 päivää.

Albumiini - mikä se on biokemiallisessa verikokeessa?

Albumiini on veren pääproteiini, jonka osuus plasman kokonaismäärästä on yli puolet (50–65%). Se syntetisoidaan ihmisen maksassa ja se sijaitsee ääreisveressä, imusolmukkeissa, aivo-selkäydinnesteessä ja interstitiaalisessa nesteessä. Albumiinin elinkaari kestää 15-20 päivää. Proteiiniyhdiste on pienimolekyylipainoinen, vaikka plasmaproteiinien osuus varaa yli 600 aminohappolajia.

Biokemiallisen verikokeen tulosten ja veriseerumin albumiinipitoisuuden mukaan lääkäri diagnosoi munuaisten ja maksan työn. Proteiiniyhdisteen konsentraation lasku osoittaa reuman ja pahanlaatuisten kasvainten esiintymisen.

Albumiinit ovat tärkeimmät veren seerumin elementit, joiden vuoksi kehon täysi toiminta tapahtuu..

Proteiinit kiertävät verenkierron kanssa ja suorittavat seuraavat toiminnot:

• proteiinijakeen tärkein tehtävä on erilaisten aineiden - hormonien, happojen, rasvojen, bilirubiinin, kalsiumin, kudosyhdisteiden - kommunikointi ja kuljetus.
• Se vastaa paineen ylläpitämisestä veriplasmassa, jonka vuoksi neste ei aiheuta turvotusta, ei tunkeudu side- ja lihaskudokseen.
• Varmuuskopioinnin tarkoitus on proteiinielementtien säilyttäminen. Albumiinimolekyylit ovat vastuussa kehon moitteettoman toiminnan kannalta välttämättömien aminohappojen säilymisestä. Pitkän ajan paastoamisen aikana aminohappovarastot ovat ehtyneet.

Huomio! Älä sivuuta biokemiallisia analyysejä koskevia lääkärin neuvoja. Veren biokemian ansiosta diagnosoidaan albumiinin heilahteluihin liittyvät patologiat. Analyysin oikea-aikainen toimittaminen auttaa estämään patologian kehittymistä ja tehokkaan hoidon nimittämistä.

Albumiini: normi veressä

Veren albumiinijakeen normit ovat välillä 35 - 33 g / l, mikä on paljon korkeampi kuin gamma-globuliinin (8,0 - 12,0 - 17,0 g / l) ja fibrinogeenin (2,0 - 4,0 g / l) pitoisuus. l), ja seerumin fibrinogeenia on vaikea havaita.

Proteiininormit asetetaan ihmisten ikäluokasta riippuen. Kun analyysi läpäisee, miesten ja naisten normaalit plasmapitoisuudet ovat samat, joten lääkäri luottaa albumiinimäärään potilaan iän perusteella.

Alla on verimäärät potilaiden ikäluokasta riippuen:

1. Vauvat syntymästä 3 vuoteen - 25 - 50 g / l;
2. 3–14-vuotiaat lapset - 38–54 g / l;
3. 14 - 60 vuotta vanha - 33 - 55 g / l;
4. Vanhukset yli 60-vuotiaat - 34 - 48 g / l.

On syytä huomata, että: kypsissä ikäryhmissä havaitaan veren albumiinipitoisuuden lasku.

Normit taulukko iän mukaan

Ikä	Albumiini, g / l	a1, g / l	a2, g / l	p, g / l	y, g / l
0 - 7 päivää	32,5 - 40,7	1,2 - 4,2	6,8 - 11,2	4,5 - 6,7	3,5 - 8,5
1 viikosta vuodessa	33,6 - 42,0	1,24 - 4,3	7,1 - 11,5	4,6 - 6,9	3,3 - 8,8
1 - 5 vuotta	33,6 - 43,0	2,0 - 4,6	7,0 - 13,0	4,8 - 8,5	5,2 - 10,2
5 - 8 vuotta vanhoja	37,0 - 47,1	2,0 - 4,2	8,0 - 11,1	5,3 - 8,1	5,3 - 11,8
8 - 11 vuotta	40,6 - 45,6	2,2 - 3,9	7,5 - 10,3	4.9 - 7.1	6,0 - 12,2
11–21-vuotiaita	38,9 - 46,0	2,3 - 5,3	7,3 - 10,5	6,0 - 9,0	7,3 - 14,3
21 vuoden kuluttua	40,2 - 50,6	2,1 - 3,5	5,1 - 8,5	6,0 - 9,4	8,1 - 13,0

Albumiinin normi naisten veressä

Tutkittaessa raskaana olevan naisen biokemiallista verikoetta havaitaan plasmaproteiinipitoisuuden lasku. Albumiinipitoisuuden normi raskauden aikana, imetyksen aikana on 30-34 g / l.

Synnytyksen ja imetyksen jälkeen proteiiniyhdisteiden pitoisuus naiskehossa normalisoituu normaaliarvoihin.

Tärkeää tietoa! Albumiinin lisääntyminen tai lasku johtuu ulkoisista ja sisäisistä tekijöistä ja osoittaa patogeenisen prosessin naiskehossa.

Joskus proteiinin puute johtuu fysiologisista ominaisuuksista, koska proteiinit erittyvät tulevan äidin kehoon ja tulevat sikiöön. Tasapainoinen ruokavalio, hyvä lepo edistävät raskaana olevan naisen albumiinin normalisoitumista.

Miesten veren albumiinin normi

Normaali albumiinitaso keski-ikäisillä miehillä on 33 - 55 g / l.

Normaali albumiini lapsilla

Lasten indikaattorit riippuvat myös iästä ja mitä nuorempi lapsi, sitä alhaisempi veren albumiinisisältö:

• 0 - 7 päivää - 32,5 - 40,7 g / l;
• 7 päivää - 12 kuukautta - 33,6 - 42,0 g / l;
• 1 vuosi - 5 vuotta - 33,6 - 43,0 g / l;
• 5 - 8 vuotta - 37,0 - 47,1 g / l;
• 8 - 11 vuotta vanha - 40,6 - 45,6 g / l;
• 11 vuotta - 21 vuotta - 38,9 - 46 g / l.

Yli 21-vuotiaiden poikien ja tyttöjen proteiiniyhdisteen pitoisuus veressä vaihtelee välillä 40,2 - 50,6 g / l.

Huomio! Eri laboratorioissa annetun analyysin viitearvot ovat erilaisia. Jos biokemiallisen testin tuloksena on epäilyksiä, ehdotetaan veren ottamista uudelleen toiseen lääketieteelliseen hoitolaitokseen.

Veriseerumin proteiinifraktioiden normi

Plasmaproteiinifraktiot	Norma, g / l	Ryhmien suhde,%
Kokonaisproteiini	65 - 85
valkuaisaine	35 - 55	54 - 65
a1 (alfa-1) -globuliinit	1,4 - 3,0	05.2.2018
a2 (alfa-2) - globuliinit	5.6 - 9.1	07.01.2013
p (beeta) -globuliinit	5.4 - 9.1	08.1.2015
y (gamma) -globuliinit	8,1 - 12,0	01.12.2022
Fibrinogeeni *	2,0 - 4,0

Jos albumiini on kohonnut veressä - mitä se tarkoittaa?

Jos biokemian tulosten mukaan albumiinipitoisuuden nousu on havaittavissa, havaitaan hyperalbuminemia, mikä osoittaa useimmiten kehon kuivumista (kuivumista).

Toistuvat oksentamiskohtaukset, pitkäaikainen ripuli myötävaikuttavat kehon nesteiden patologiseen vähenemiseen. Tämä aiheuttaa veren paksunemista ja vaikuttaa haitallisesti terveyteen..

Toinen korkea proteiinipitoisuuden syy on vakava ylityö..

Kohonnut albumiinitaso diagnosoidaan harvoin..

Mutta asennettaessa hyperalbuminemiaa diagnosoidaan seuraavat sairaudet:

• kolera vibrion aiheuttamat maha-suolikanavan vauriot;
• tarttuvat taudit;
• suolitukos;
• systeeminen lupus erythematosus;
• plasmasytoomaa;
• nivelreuma;
• pyelonefriitti;
• diabetes;
• hepatiitti, kirroosi;
• ihon kemialliset, lämpö- tai säteilyvahingot;
• voimakkaiden lääkkeiden - glukokortikosteroidien tai bromisulfaleiinin - pitkäaikainen käyttö.

Proteiinin alentamiseksi on suositeltavaa noudattaa tiettyjä lääkkeiden ulkopuolisia menetelmiä:

• noudattaa ruokavaliota, jossa on vähäkalorisia ruokia, välttää runsaasti proteiinia ja hiilihydraatteja sisältäviä ruokia, keskity keitetyihin, haudutettuihin, höyrytettyihin ruokia paitsi paistettuihin, suolaisiin, mausteisiin ruokiin;
• kieltäytyä käyttämästä alkoholia, koska alkoholista kärsivä munuainen ei pysty tuottamaan täydellistä proteiinien synteesiä ja imeytymistä;
• lopeta tupakointi - raskaat tupakoitsijat lisäävät verenpainetaudin riskiä, ​​joka vaikuttaa veren liialliseen albumiinipitoisuuteen. Asiantuntijat suosittelevat tupakoinnin lopettamista vähitellen, muuten tilan komplikaatio on todennäköistä;
• juo paljon nesteitä - vähintään 2 litraa päivässä kuivumisen ja veritulppien välttämiseksi.

Koska analyysissä ei ole parannuksia, lääkäri määrää lääkkeiden käytön estäjien ryhmän lääkkeillä tai lääkkeillä, jotka nopeuttavat kehon kolesterolisynteesin säätelyä.

Alhainen albumiini: Syyt

Albumiinisisällön laskiessa ja saavuttaen 25 - 30 g / l, havaitaan hypoalbuminemia.

Alentunut proteiinipitoisuus osoittaa olosuhteet, kuten:

• pahanlaatuinen prosessi kehossa;
• tulehduksellinen munuaissairaus - diabeettinen nefropatia, nefroottinen oireyhtymä;
• ruoansulatuskanavan sairaudet;
• leukemia, verisepsis;
• sydän- ja verisuonijärjestelmän toimintahäiriöt;
• maksan toiminnalliset häiriöt - atroofia, maksakirroosi, hepatiitti;
• sidekudosvaurio;
• vakava vamma, palovammat;
• liiallinen vesipitoisuus kehossa;
• keuhkopöhö;
• vaikea verenhukka, verenkorvikkeiden verensiirto;
• geneettiset patologiat, joiden vuoksi albumiinin taso laskee;
• vähäproteiinisten ja epätasapainoisten ruokavalioiden aiheuttama pitkäaikainen paasto.

Muita syitä, jotka alentavat albumiinitasoja, ovat:

• tiettyjen lääkkeiden ottaminen, etenkin yliannostuksen yhteydessä;
• alkoholin ja tupakan väärinkäyttö.

Jos albumiinipitoisuus on kohonnut, älä paniikkia ja älä etsi sairauksia itsestäsi.

Alennetut proteiiniarvot biokemiallisessa analyysissä vaikuttavat estrogeeniä sisältävien lääkkeiden saannista, nälkähäiriöistä ja glukokortikosteroidien käytöstä.

Saatuaan tulokset kysy lääkäriltäsi lisätestejä..

Kuinka lisätä veren albumiinia?

Helpoin tapa lisätä albumiinipitoisuutta on kuluttaa elintarvikkeita, joissa on paljon proteiinia, rasvaa ja kuitua päivittäin:

• munat
• maito ja maitotuotteet;
• kana;
• kaurapuuro;
• kalat, äyriäiset;
• pähkinät ja lipidit;
• hedelmiä ja kasviksia.

On suositeltavaa sovittaa ravitsemusohjelma lääkärisi kanssa.

Hypoalbuminemia liittyy usein maksan toimintahäiriöihin, joten lääkärit suosittelevat jättämään ruokavalion ulkopuolelle:

• suolattu, savustettu, paistettu, mausteinen;
• alkoholi.

On myös tärkeää hoitaa infektioita, aloittaa lihavuuden torjunta, älä väärinkäytä lääkkeitä määräämättä asiantuntijaa.

Toinen menetelmä proteiinipitoisuuden lisäämiseksi on maksateen käyttö. Yrttikokoelma auttaa normalisoimaan maksaa, puhdistaa myrkkyjen ja toksiinien kehon parantaen potilaan yleistä kuntoa.

Juomalla on minimaalinen vasta-aiheita lukuun ottamatta henkilökohtaista suvaitsemattomuutta ja kivien esiintymistä sappirakossa, mutta on suositeltavaa, että otat yhteyttä lääkäriisi ennen käyttöä.

Kuvassa: maksafyto tee

Hypoalbuminemiassa määrätään lääke Albumin. Lääke annetaan laskimonsisäisen suihku- ja tiputusinfuusiona. Annostus riippuu potilaan yksilöllisistä indikaatioista, iästä ja asemasta - joskus Albuminia käytetään raskaana olevien naisten hoitoon.

Kuvassa: ihmisen albumiinilääke, 20%, 50 ml.

Viite! Lääkkeellä on vasta-aiheita ja joukko sivuvaikutuksia, joten et voi itsehoitoa.

Valmistautuminen testiin

Biokemiallinen verikoe suoritetaan tyhjään mahaan aamulla. 12 tuntia ennen verinäytteen ottamista laskimosta suositellaan sulkemaan paistettuja, suolaisia, savustettuja ruokia ruokavaliosta.

On suositeltavaa välttää stressaavia tilanteita, stressiä ja urheilua.

Merkintä! Jos harrastat aktiivista toimintaa, urheilet ennen analysointia, se antaa väärän tuloksen tai auttaa lisäämään albumiinitasoa.

Albumiinit ja globuliinit

Proteiinien luokittelu perustuu niiden fysikaalis-kemiallisiin ja kemiallisiin ominaisuuksiin. Proteiinit luokitellaan useiden kriteerien perusteella..

1. Rakenteen perusteella

Molekyylien kemiallisen rakenteen perusteella kaikki proteiinit jaetaan yksinkertaisiin ja monimutkaisiin.

Yksinkertaiset proteiinit (proteiinit) koostuvat vain aminohapoista.

Kompleksiset proteiinit (proteiinit) koostuvat globaaleista proteiineista ja ei-proteiinikomponentista. Kompleksiproteiinin ei-proteiiniosaa kutsutaan proteesiryhmäksi.

Proteesiryhmä voidaan edustaa yhdisteillä, joilla on erilainen kemiallinen luonne. Kompleksiset proteiinit jaetaan sen rakenteesta ja ominaisuuksista riippuen:

• kromoproteiinit - sisältävät värillisen komponentin ei-proteiiniosana (hemoglobiini, myoglobiini, sytokromit, klorofylli);
• glykoproteiinit - sisältävät hiilihydraatteja;
• nukleoproteiinit - sisältävät nukleiinihappoja;
• lipoproteiinit - sisältävät lipidejä;
• fosfoproteiinit - sisältävät loppuosan fosforihappoa;
• metalloproteiinit - sisältävät monimutkaista metallia.

Yksinkertaiset oravat

Yksinkertaisiin proteiineihin kuuluvat albumiini, globuliini, protamiini, histoni, prolamiini, gluteliini, proteininoidit.

Albumiinit ja globuliinit ovat proteiineja, joita löytyy kaikista kudoksista. Veriseerumi on näiden proteiinien rikkain. Albumiinin osuus veriplasman proteiineista on yli puolet..

Albumiini

Albumiini - muodostavat suurimman osan eläin- ja kasvakudosproteiineista. Albumiinit ovat globaaleja proteiineja.

Albumiinit ovat proteiineja, joiden molekyylipaino on suhteellisen pieni (25000 - 70000), niillä on selvästi hapan luonne, koska ne sisältävät suuren määrän asparagiini- ja glutamiinihappoja.

Ne liukenevat puhtaaseen veteen ja laimeiksi happojen, emästen ja suolojen liuoiksi. Vesiliuoksista albumiini saostuu ammoniumsulfaatilla vain, kun liuos on täysin kylläinen, koska nämä ovat erittäin hydratoituneita proteiineja.

Kiehuessaan ne hyytyvät ja saostuvat denaturoidun proteiinin paksujen hiutaleiden muodossa. Vaahdon muodostuminen maitoon, munien sisällön paksuuntuminen kypsennyksen aikana johtuu albumiinin denaturoitumisesta. Hedelmien ja vihannesten keiton aikana muodostuva vaahto koostuu osittain käpristyneestä kasvialbumiinista.

Albumiinit ovat pääosin eläinperäisiä proteiineja. Näitä ovat seerumin albumiini, maitolaktalbumiini, munavalkoinen ovalbumiini, eläinlihaksen myoalbumiini ja vehnän, rukiin ja ohran leukosiini, tattari ja soijapalko, risiini risiini.

Albumiinit suorittavat kehon ravinto-, kuljetus- ja neutraloivia toimintoja.

Albumiinin tunnusomainen ominaisuus on niiden korkea adsorptiokyky. Ne adsorboivat polaarisia ja ei-polaarisia molekyylejä ja pelaavat kuljetusroolia.

Ne kuljettavat hormoneja, kolesterolia, bilirubiinia, lääkkeitä, kalsiumioneja.

Albumiinit sitovat myrkyllisiä yhdisteitä - alkaloideja, raskasmetalleja, bilirubiinia.

Suuren hydrofiilisyyden ja molekyylien pienen koon takia merkitsevällä albumiinipitoisuudella on tärkeä rooli veren osmoottisen paineen ylläpitämisessä. Albumiinit tarjoavat 80-prosenttisen osmoottisen verenpaineen kaikista muista heraproteiineista.

Albumiini syntetisoidaan pääasiassa maksassa ja päivittyy nopeasti..

globuliinit

Globuliinit ovat laajalle levinnyt globaalien proteiinien ryhmä, joka yleensä liittyy albumiiniin. Globuliinien molekyylipaino on suurempi kuin albumiinin. Globuliinit lievästi happamat tai neutraalit proteiinit.

Globuliinit liukenevat heikkoihin suolaliuoksiin, eivät liukene tislattuun veteen ja saostavat vähintään 50%: n kylläisyydellä liuoksista ammoniumsulfaatilla, hyytyvät kuumennettaessa.

Globuliinit sisältävät seerumin, maidon, muna-, lihas- ja muut globuliinit..

Elintarvikkeissa on paljon globulineja. Herne sisältää palumiiniproteiinia, soija sisältää glysiiniä, papujen siemenet sisältävät fatseoliinia, peruna sisältää tuberiinia, fibrinogeeniä veressä, maitoon laktoglobuliinia, munien globuliinia munissa ja hamppua edestinassa.

Kehon globuliinit suorittavat ravitsemus-, suoja- ja kuljetustoiminnot.

Globuliinit kuljettavat veressä kolesterolia, fosfolipidejä, triglyseridejä, rauta-ioneja (Fe 2+), kuparia (Cu 2+) ja B-vitamiinia.₁₂. Maidossa laktoglobuliinit ja laktalbumiinit suorittavat myös kuljetusfunktion.

Globuliinit tuotetaan maksassa ja immuunijärjestelmässä..

protamiinien

Protamiinit - pienimolekyylipainoiset, positiivisesti varautuneet ydinproteiinit, joilla on selkeät emäsominaisuudet (alkaliset proteiinit) ja joiden matala molekyylipaino on 4000–12000, sisältävät 60–85% arginiinia.

Protamiinit ovat erottamaton osa monia tärkeitä monimutkaisia ​​proteiineja (nukleoproteiineja), jotka muodostavat solutumat. Solujen ytimessä ne ovat kompleksoituneita DNA: n kanssa.

Protamiinit liukenevat hyvin veteen, happamiin ja neutraaleihin ympäristöihin ja saostuvat alkalisissa ympäristöissä, eivät saosta kiehuessaan.

Protamiinit löytyvät kalan siemennesteistä. Kalan kypsien siittiöiden pääproteiinifraktio.

Protamiinia esiintyy joidenkin kalalajien (suolaliini, lohi, klupeiini - silli), makrillin - makrillin siemennesteessä.

Suorita pääasiassa rakenteellisia toimintoja, siksi niitä on läsnä soluissa, jotka eivät pysty jakautumaan.

histones

Histonit ovat pienimolekyylipainoisia (11000–22000) proteiineja, joilla on tertiäärinen rakenne, niillä on selkeät perus (alkaliset) ominaisuudet, koska korkea arginiini ja lysiini.

Histonit sisältyvät korkeampien organismien solujen ytimiin yhdessä nukleiinihappojen kanssa muodostaen nukleoproteiineja.

Histoneilla on tärkeä rooli geenin aktiivisuuden säätelyssä. Nämä ovat kromosomiproteiineja, ne ovat osa kromatiinirakennetta. Soluissa positiivisesti varautuneet histonit liittyvät negatiivisesti varautuneeseen DNA: han kromatiinissa. Kromatiinissa olevat histonit muodostavat selkärangan, johon DNA-molekyyli on haavattu.

Nämä ovat erittäin vakaita proteiineja, joiden molekyylit voivat pysyä koko solun elinajan..

Histonit ovat nukleoproteiinien muodossa valkosoluissa ja punaisissa veripalloissa (hemoglobiini).

Histonit ovat ominaisuuksiltaan lähellä protamiineja, liukenevat veteen ja laimennettuihin happoihin, liukenematta vesipitoiseen ammoniakkiin eivätkä koaguloidu kuumentuessaan. Histonimolekyylit ovat polaarisia, erittäin hydrofiilisiä, joten niitä ei tuskin voida suolata liuoksista..

Histonien päätoiminnot ovat rakenteellisia ja sääteleviä.

Rakenteelliset - histonit osallistuvat DNA: n spatiaalisen rakenteen stabilointiin, ja siksi kromatiini, kromosomit ja nukleosomit.

Sääntely - on kyky estää geneettisen tiedon siirtyminen DNA: sta RNA: han.

prolamiineja

Prolamiinit - kasviperäiset proteiinit, löytyvät viljakasvien siementen gluteenista, missä ne toimivat varastointiproteiineina. Ne sisältävät suuren määrän glutamiinihappoa ja proliinia (tästä syystä nimi prolamiini).

Prolamiinit eivät lähes sisällä glysiiniä ja lysiiniä, mikä tekee niiden ravintoarvosta alhaisen.

Prolamiinien tunnusomainen piirre on, että ne eivät liukene veteen, suolaliuoksiin, emäksiin, liukenevat helposti 60 - 80-prosenttiseen etanoliliuokseen (tämä johtuu suuresta määrästä ei-polaarista aminohappoproliinia), kun taas kaikki muut proteiinit denaturoivat ja saostuvat. sakka.

Näihin kuuluvat gliadiini (vehnän, rukiin proteiini), hordeiini (ohran proteiini), zeiini (maissin proteiini), aveniini (valkoinen kaura), edestin (hamppiproteiini).

Prolamiineja puuttuu käytännössä palkokasveista ja öljysiemenistä.

gluteliinejä

Gluteliinit ovat kasvipohjaisia ​​proteiineja, joissa on paljon proliiniaminohappoja ja glutamiinihappoa.

Gluteliineilla on tärkeä rooli ihmisen ravinnossa, koska niiden ravintoarvo on korkea. Niitä on läsnä viljakasvien siemenissä yhdessä prolamiinien kanssa..

Gluteliinit ovat välituotteita prolamiinien ja globuliinien välillä.

Gluteliinit liukenevat laimeisiin hapoihin ja emäksiin, eivät liukene veteen, alkoholiin ja laimennettuihin suolaliuoksiin.

Tämän yksinkertaisten proteiinien luokan edustajia ovat orizeniini (riisiproteiini), gluteliini (maissiproteiini) ja gluteniini (vehnäproteiini).

Riisissä 80% proteiinista on glutelinejä (oryzenine), mikä selittää riisinjyväproteiinin korkean lysiinipitoisuuden.

Nämä proteiinit eivät muodosta gluteenia rukijauhoissa rukiin ja vehnän proteiinien kvalitatiivisen eron takia.

proteinoidesta

Proteinoidit ovat fibrillaarisia proteiineja, niiden molekyylit muodostavat monimolekyyliset filiformikompleksit - fibrillit.

Proteinoidit - eläinperäiset proteiinit, sisältävät runsaasti glysiiniä, proliinia, kystiiniä. Heillä voi olla tertiäärinen ja kvaternäärinen rakenne..

Proteinoidit - tukikudosten proteiinit (luut, rusto, jänteet, nivelsiteet). Niitä edustavat kollageeni, elastiini ja keratiini.

Proteinoidit eivät liukene veteen, suolaliuokseen, laimennettuihin happoihin ja emäksiin. Suurin osa eläimistä ja ihmisistä ei sula ruoansulatuskanavassa, eivätkä siksi pysty hoitamaan ravitsemustoimintaa. Jotkut niveljalkaiset ovat kuitenkin sopeutuneet ruokkimaan ihon fibrillaarisia proteiineja, lintujen höyheniä ja villaa (esimerkiksi koit).

Proteinoideihin sisältyy kollageeni - ihon, luiden ja rustojen pääproteiini, elastiini - jänteiden ja sidekudoksen proteiini, keratiini - hiusproteiini, villa, sorkat, sarvet ja silkki fibroiini.

kollageeni

Kollageeni on eläinten ja ihmisten sidekudoksen pääproteiini, joka koostuu kolmesta spiraaliksi kierretyistä proteiinin juosteista. Kollageeni suojaa kudoksia mekaanisilta vaikutuksilta, säilyttäen ihon lujuuden.

Kollageeni - kehossa laajasti levinnyt proteiini, joka muodostaa noin kolmanneksen kaikista kehon proteiineista. Yli 80% kaikesta kehon kollageenista löytyy ihon sidekudoksen, luiden, nivelsiteiden, jänteiden ja rustojen solujenvälisestä aineesta. Näillä kankaista on pieni venymä ja suuri lujuus..

Kollageenin aminohappokoostumuksen piirteisiin sisältyy ensinnäkin glysiinin ja proliinin korkea pitoisuus. Kollageenipolypeptidiketjut sisältävät noin 1000 aminohappoa.

Kollageeni, lämmitetty pitkään vedessä lämpötilassa 56 - 100 ° C, kulkeutuu liukoiseksi liimeksi tai glutiiniksi (gelatiini), joka jäähtyy ja muodostaa hyytelön jäähtyessään. Tyypillisten ruokien keittäminen perustuu tähän gelatiinin ominaisuuteen..

elastiinin

Elastiini on elastisten kuitujen pääproteiini, jota löytyy suurina määrinä kudosten, kuten ihon, verisuonen seinämien, nivelsiteiden ja keuhkojen, solujenvälisessä aineessa. Näillä kankaista on erittäin tärkeitä ominaisuuksia: ne voivat venyttää useita kertoja alkuperäiseen pituuteen verrattuna säilyttäen samalla korkean vetolujuuden ja palata alkuperäiseen tilaansa purkamisen jälkeen.

Elastisuus liittyy suuriin joukkoon ketjujen välisiä ristisidoksia, joissa on aminohappo lysiini..

Elastiini ei liukene veteen eikä pysty turpoamaan. Elastiiniyhdiste sisältää monia hydrofobisia aminohappoja - glysiini, valiini, alaniini, leusiini, proliini.

keratin

Keratiinit ovat fibrillaaristen proteiinien ryhmää, jolla on mekaaninen lujuus, joka on biologisesti peräisin olevien aineiden joukossa kitiinin sijalla vain toinen.

Eläinten karva (hiukset), kynnet, höyhenet, neulat, kynnet, sarvet ja sorkat koostuvat pääasiassa keratiinista.

Keratiinilla voi olla a-rakenne ja p-rakenne.

α-keratiini on rakenteellinen proteiini, joka on rakennettu pääasiassa α-kierukan muodossa.

Α-keratiineissa kolme a-heliksiä yhdistyvät superkelaan. Α-keratiinimolekyylit ovat orientoituneita rinnakkain ja on kytketty disulfidisidoksilla (sisältävät paljon kysteiiniä), mikä antaa rakenteelle lujuuden.

Esimerkki P-keratiinista on silkki fibroiini.

Keratiinit eivät liukene suolojen, happojen, emästen liuoksiin. Heidän molekyylipaino on erittäin korkea..

Silkki fibroiini

Silkkifibriini on fibrillaariproteiini, jonka erittävät hämähäkki ja jotkut hyönteiset ja muodostavat pohjan hämähäkkien ja hyönteiskookonien, erityisesti silkkiäistoukkien.

Sen p-rakenne koostuu antiparalleelisista polypeptidiketjuista, jotka on kytketty toisiinsa vety sidoksilla. Fibroiini koostuu pääasiassa glysiinistä, alaniinista, seriinistä, tyrosiinista.

Monimutkaiset proteiinit

fosfopro-

Fosfoproteiinit ovat monimutkaisia ​​proteiineja, joiden proteesiryhmä on loppuosa fosforihaposta. Se sitoutuu peptidiketjuun tyrosiini-, seriini- ja treoniinitähteiden kautta, ts. ne aminohapot, jotka sisältävät OH-ryhmän.

Tähän luokkaan kuuluvat proteiinit sisältävät:

• kaseiinimaito, jossa fosforihappopitoisuus on 1%;
• kanankeltuaisesta eristetyt vitelliini, vitelliniini ja fosvitiini;
• kananmunan proteiinissa löydetty ovalbumiini;
• ichthuliini, jota löytyy kalamunista ja jolla on tärkeä rooli kalaalkioiden kehityksessä.

Fosfoproteiinien biologisena roolina on, että ne ovat välttämättömiä ravintoaineita kasvaville organismeille..

Fosproteiinit ovat arvokas energialähde ja muovimateriaalia alkioiden kehittämisessä sekä kehon kasvun ja kehityksen edistämisessä.

Esimerkiksi kaseiini (kaseinogeeni) maito sisältää kaikki välttämättömät aminohapot ja fosforihappo. Se sisältää myös kalsiumioneja..

Kasvava elin tarvitsee fosforia ja kalsiumia suurina määrinä luurankoksi.

glykoproteiinit

Glykoproteiinit (glykokonjugaatit) ovat monimutkaisia ​​proteiineja, jotka sisältävät hiilihydraattikomponentin proteesiryhmänä.

Joissakin glykoproteiineissa hiilihydraattiosa sitoutuu löysästi proteiiniin ja voidaan helposti erottaa siitä. Tiettyjen glykoproteiinien proteesiryhmiä voi esiintyä kudoksissa ja vapaassa tilassa.

Glykoproteiinit ovat luonnossa laajalle levinneitä. Niitä löytyy salaisuuksista (sylki jne.) Osana solukalvoja, soluseiniä, solujen välistä ainetta, sidekudosta. Monet entsyymit ja kuljetusproteiinit ovat glykoproteiineja..

Glykoproteiinit jaetaan todellisiin glykoproteiineihin ja proteoglykaaniin..

Oikeat glykoproteiinit

Glykoproteiinien hiilihydraattiosaa edustavat pienet heteropolysakkaridit tai oligosakkaridit, joilla on epäsäännöllinen rakenne, ja se sisältää mannoosia, galaktoosia, glukoosia ja niiden aminojohdannaisia. Niissä oleva proteiini on 80 - 85% makromolekyylin massasta.

Glykoproteiineille on tunnusomaista kovalenttinen glykosidinen sidos. N-glykosidinen sidos tapahtuu proteiineissa olevan hiilihydraattikomponentin ja asparagiinin amidiryhmän välillä. Esimerkiksi immunoglobuliinit, entsyymit ja hormonit).

O-glykosidinen sidos - monosakkaridi liittyy seriinin tai treoniinin OH-ryhmään (muciineissa) ja joskus hydroksiliini- tai hydroksiproliinin OH-ryhmään (kollageenit)..

Tyypillisiä glykoproteiineja ovat suurin osa kehon kehon nesteisiin erittyvistä proteiinihormoneista, membraanikompleksiproteiinit, kaikki vasta-aineet (immunoglobuliinit), plasmaproteiinit, maito, interferonit, veriryhmät.

Glykoproteiinitoiminnot

1. Rakenteellinen - kollageeni, elastiini.
2. Suojaava - vasta-aineet (immunoglobuliinit), interferoni, veren hyytymistekijät (protrombiini, fibrinogeeni).
3. Reseptori - efektorin kiinnittyminen muuttaa reseptoriproteiinin konformaatiota, mikä aiheuttaa solunsisäisen vasteen.
4. Hormonaaliset - gonadotrooppiset, adrenokortikotrooppiset ja tirotrooppiset hormonit.
5. Entsymaattiset entsyymit: kolinesteraasi, nukleaasi.
6. Kuljetus - aineiden siirto veressä ja kalvojen kautta (transferriini, transkortiini, albumiini, Na +, K + -ATPaasi).

Erityinen ryhmä glykoproteiineja koostuu proteoglykaanista, jossa hiilihydraattikomponentti on vallitseva ja sen osuus on vähintään 90%. Lisäksi nämä aineet ovat ominaisuuksiltaan samankaltaisempia kuin polysakkaridit kuin proteiinit.

Proteoglykaanien proteesiryhmää edustavat heteropolysakkaridit, joilla on säännöllinen rakenne.

Hiilihydraattiosa, samoin kuin glykoproteiinit, sitoutuu proteiiniin seriini- ja asparagiinitähteiden kautta.

Hiilihydraattifragmentit parantavat proteiinin hydrofiilisiä ominaisuuksia johtuen suuresta määrästä OH-ryhmiä ja happoryhmiä. Viimeksi mainittujen ketjut eivät ole riittävän joustavia ja pyrkivät hyväksymään erittäin löysän satunnaisen rynnäkkeen muodon, joka vie valtavan määrän..

Koska ne ovat hydrofiilisiä, ne houkuttelevat paljon vettä ja muodostavat hydratoituja geelejä jopa pieninä pitoisuuksina. Samanlainen kyky syntyy solunulkoisessa tilassa - turgorissa.

Proteoglykaanit muodostavat solujen välisen matriisin pääaineen (solujen välinen tila).

Rustomatriisin proteoglykaanit sisältävät hyaluronihappoa, joka muodostaa gelatiinimaisen geelin, joka toimii iskunvaimentimena rusto- ja nivelpinnoissa.

Funktionaalisesti proteoglykaanit ovat merkittäviä solujenväliselle avaruudelle, erityisesti sidekudokselle, johon kollageenikuidut upotetaan. Heillä on puurakenne, keskellä hyaluronihappoa.

Koska niiden molekyylit ovat hydrofiilisiä, ne luovat hyytelömäisen matriisin ja täyttävät solujen välisen tilan, mikä on este suurille molekyyleille ja mikro-organismeille.

Eri proteoglykaaneja on läsnä solujenvälisessä matriisissa. Niistä on erittäin suuria - esimerkiksi agrekan ja nap.

Solunvälisessä tilassa on myös koko joukko ns. Pieniä proteoglykaaneja, jotka ovat levinneet laajasti erityyppisissä sidekudoksissa ja suorittavat siellä erilaisia ​​toimintoja.

Proteiini- ja hiilihydraattiosien suhteen mukaan glykoproteiinit jaetaan neutraaliin ja happamaan.

Neutraaleihin glykoproteiineihin kuuluvat munavalkuainen (ovalbumiini), plasman glykoproteiinit, kilpirauhasproteiini (tyreoglobuliini).

Happoja glykoproteiineja ovat muciinit ja mukoidit.

Musiinit ovat kehon lima (sylki, maha- ja suolen mehu) perusta. Suorita suojatoiminto - suojaa ruoansulatuskanavan seinät mekaanisilta, kemiallisilta vaurioilta. Musiinit ovat resistenttejä proteiineja hydrolysoiville entsyymeille.

Mukoidit ovat nivelten nivelnesteen, ruston ja silmämunan nesteen proteiineja. Suorita suojaava toiminto, ole voiteluaine liikkeessä.

Happoglykoproteiinien koostumus sisältää uronihapon, joka osallistuu bilirubiinin ja lääkkeiden neutralointiin.

nukleoproteiiniantigeenit

Nukleoproteiinit (DNP ja RNP) ovat kompleksisia proteiineja, joiden nukleiinihapot (RNA ja DNA) ovat proteesiryhmä.

Luonnosta löydettiin 2 tyyppisiä nukleoproteiineja - deoksiribonukleoproteiineja (DNP) - proteiinikomplekseja deoksiribonukleiinihapon (DNA) kanssa ja ribonukleoproteiineja (RNP) - proteiinikomplekseja ribonukleiinihapon (RNA) kanssa.

DND: t sijaitsevat pääosin ytimessä, mitokondrioissa ja RNP: t sijaitsevat sytoplasmassa, ja ytimessä on löytynyt myös suurimolekyylipainoisia RNP: itä (ydin).

Kaksi nukleiinihappotyyppiä erotellaan koostumuksestaan ​​olevan pentoosin mukaan - ribonukleiinihappo (RNA), jos se sisältää riboosia ja deoksiribonukleiinihappo (DNA), jos se sisältää deoksiriboosia.

Erot RNA: n ja DNA: n välillä

• ketjujen lukumäärä: RNA: ssa, yksi ketju, DNA: ssa, kaksi ketjua;
• koot: DNA on paljon suurempi;
• lokalisaatio solussa: DNA on ytimessä, melkein kaikki RNA on ytimen ulkopuolella;
• monosakkaridityyppi: DNA: ssa - deoksiriboosissa, RNA: ssa - riboosissa;
• typpipitoiset emäkset: tymiini DNA: ssa, urasiili RNA: ssa;
• tehtävä: DNA vastaa perinnöllisen tiedon tallentamisesta, RNA - sen toteuttamisesta.

DNA on keskittynyt pääasiassa solujen ytimeen osana kromosomeja, mitokondrioita ja kloroplasteja..

Geneettisen materiaalin varastointi, lisääntyminen ja periminen, geeniekspressio.

RNA: ta on kolme päätyyppiä:

• matriisi (informatiivinen) - mRNA (mRNA) sisältyy ytimeen ja sytoplasmaan.
• kuljetus - tRNA: ta löytyy pääasiassa solun sytoplasmasta.
• ribosomaalinen - rRNA on olennainen osa ribosomia.

mRNA (mRNA) - lukee tietoa DNA-kohdasta proteiinin primaarisesta rakenteesta ja kuljettaa nämä tiedot ribosomeihin (kuljettaa tietoja ytimestä sytoplasmaan).

tRNA - kuljettaa aminohapot proteiinisynteesikohtaan (sytoplasmasta ribosomiin).

rRNA - on osa ribosomeja (ribosomien kehys on siitä rakennettu), osallistuu proteiini (polypeptidi) ketjun synteesiin.

Joidenkin virusten RNA on geneettisen informaation kantaja DNA: n sijasta.

Videofilmi “Nukleiinihapot proteiinien biosynteesissä”

lipoproteiinit

Lipoproteiinit ovat monimutkaisia ​​proteiineja, joiden proteesiryhmää edustaa mikä tahansa lipidi.

Lipideillä on tärkeä rooli ihmiskehossa. Niitä löytyy kaikista soluista ja kudoksista ja ne ovat mukana monissa aineenvaihduntaprosesseissa..

Ne muodostavat kaikkien biologisten kalvojen rakenteellisen perustan, vapaassa tilassa ne esiintyvät pääasiassa veriplasmassa ja imusolmukkeessa..

Plasman lipoproteiinit, seerumi, vesiliukoinen. Solumembraanien seinämien lipoproteiinit, hermokuidut eivät liukene veteen.

Lipoproteiinien koostumus voi samanaikaisesti sisältää vapaita triglyseridejä, rasvahappoja, neutraaleja rasvoja, fosfolipidejä ja kolesterolia (kolesterolia).

Kaikilla lipoproteiinityypeillä on samanlainen rakenne: hydrofobinen ydin ja hydrofiilinen kerros pinnalla. Hydrofiilisen kerroksen muodostavat proteiinit (apoproteiinit), fosfolipidit ja kolesteroli. Triasyyliglyserolit (TAG) ja kolesteroliesterit muodostavat hydrofobisen ytimen.

Näiden molekyylien hydrofiiliset ryhmät ovat orientoituneet vesifaasiin ja hydrofobiset osat lipoproteiinin hydrofobiseen ytimeen, jossa kuljetetut lipidit.

Lipidit eivät liukene veteen, joten niitä ei voida kuljettaa veressä puhtaassa muodossa. Siksi lipidien kuljettamiseen verestä kehossa muodostuu lipidikomplekseja proteiinien kanssa - lipoproteiineja.

Kehoon syntetisoidaan seuraavan tyyppisiä lipoproteiineja: kylomikronit (ChM), erittäin matalatiheyksiset lipoproteiinit (VLDL), keskitiheyksiset lipoproteiinit (VLDL), matalatiheyksiset lipoproteiinit (LDL) ja korkean tiheyden lipoproteiinit (HDL).

Jokainen LP-tyyppi muodostuu eri kudoksiin ja kuljettaa tiettyjä lipidejä..

Kaikkien lipoproteiinien yhteinen tehtävä on lipidikuljetus.

Lipoproteiinit liukenevat hyvin vereen, koska niiden koko on pieni ja niiden pinnalla on negatiivinen varaus. Jotkut lipoproteiinit kulkevat helposti verisuonien kapillaarien seinämien läpi ja toimittavat lipidejä soluihin..

Kylomikronien suuri koko ei salli niiden tunkeutumista kapillaarien seinien läpi, joten suolen soluista ne tulevat ensin imusysteemeihin ja sitten verenkiertoon rintakehän pääkanavan kautta yhdessä imusolmukan kanssa.

Hyvin matalat ja matalan tiheyden lipoproteiinit aiheuttavat ateroskleroosia lisääntyen niiden pitoisuuksiin veressä.

Lipidien kuljetuksen ja lipidien aineenvaihdunnan heikentyessä kehon energiapotentiaali vähenee, hermoimpulssien siirto huononee ja entsymaattisten reaktioiden nopeus vähenee. Ilman lipoproteiinien osallistumista rasvaliukoisten vitamiinien kuljetus on mahdotonta: ryhmien A, E, K, D vitamiinit.

kromoproteiinit

Kromoproteiinit (”värilliset proteiinit”) ovat kompleksisia proteiineja, jotka sisältävät värillisen komponentin proteesiryhmänä.

Kromoproteiinit osallistuvat sellaisiin elintärkeisiin prosesseihin kuin fotosynteesi, hengitys, hapen ja hiilidioksidin kuljetus, redox-reaktiot, valon ja värin havaitseminen jne..

Rakenteestaan ​​riippuen erotetaan hemoproteiinit, flavoproteiinit, rodopsiini.

Hemoproteiinit (punaiset) - monimutkaiset proteiinit, joiden proteesiryhmä on hemi.

Hemoproteiiniryhmään kuuluvat hemoglobiini, myoglobiini, klorofylliä sisältävät proteiinit ja entsyymit (sytokromit, katalaasi ja peroksidaasi). Kaikki ne sisältävät rauta (tai magnesium) porfyriinejä ei-proteiinikomponenttina, mutta proteiineja, joilla on erilainen koostumus ja rakenne, ja ne suorittavat erilaisia ​​biologisia toimintoja.

Klorofylli (magnesiumporfyriini) yhdessä proteiinin kanssa tarjoaa kasvien fotosynteettisen aktiivisuuden, katalysoimalla vesimolekyylin hajoamista vedyksi ja happeksi (aurinkoenergian imeytyminen). Hemoproteiinit (rautaporfyriinit) päinvastoin katalysoivat päinvastaista reaktiota - vesimolekyylin muodostumista, joka liittyy energian vapautumiseen.

Hemoglobiini - punasolujen pääkomponentti ja päähengityspigmentti, tarjoaa happea (O₂) keuhkoista kudokseen ja hiilidioksidiin (CO₂) kudoksista keuhkoihin. Tukee happo-emästasapainoa.

Hemoglobiinissa proteiinikomponenttia edustaa globiini, ja ei-proteiinikomponentti on hemepigmentti. Rauta-ioni sijaitsee heemipigmentin keskellä, mikä antaa vereen luonteenomaisen punaisen värin. Hemää edustaa porfyriini, joka koostuu 4 pyrrolirenkaasta. Jokainen 4 heemimolekyylistä on “kääritty” yhteen polypeptidiketjuun.

Haem on proteesiryhmä myoglobiinissa, katalaasissa, peroksidaasissa ja sytokromeissa. Haemia löytyy myös kasvien hemoproteiineista ja se on mukana fotosynteesissä..

Myoglobiini (lihasproteiini) on pieni globaali proteiini, sen molekyyli koostuu yhdestä polypeptidiketjuista ja yhdestä hemistä. Myoglobiini luo happea varannon lihaksissa, joita lihaskuidut käyttävät..

Kromoproteiineihin kuuluvat flavoproteiinit, joiden proteesiryhmät ovat isoalloksatsiinijohdannaisia. Flavoproteiinit ovat osa oksidoreduktaaseja - entsyymejä, jotka katalysoivat solun redox-reaktioita. Jotkut flavonoidit sisältävät metalli-ioneja ja heemimolekyylin.

Rhodopsin on proteiini, jonka proteesiryhmä on A-vitamiinin - verkkokalvon - aktiivinen muoto. Rhodopsin on verkkokalvon sauvojen tärkein valoherkkä aine. Sen tehtävänä on havaita valo hämärässä, ts. vastaa hämärästä.

metalloproteiinien

Metalloproteiinit ovat monimutkaisia ​​proteiineja, joissa metalli-ioneilla on ei-proteiinikomponentin rooli.

Metalloproteiinit sisältävät noin sata entsyymiä.

Tärkeä metalloproteiinien tehtävä liittyy metallien kuljetukseen ja niiden varastointiin kehossa.

Tyypillisiä metalloproteiineja ovat proteiinit, jotka sisältävät ei-hemirautaa - transferriiniä, ferritiiniä, hemosideriiniä, jotka ovat tärkeitä raudan aineenvaihdunnassa kehossa.

Transferriini on vesiliukoinen rautaproteiini, jota löytyy veren seerumista osana β-globuliineja. Transferriini-molekyyli sisältää kaksi Fe 3+ -ionia. Tämä proteiini toimii raudan kantajana kehossa. Transferriini syntetisoidaan maksassa.

Ferritiini on solunsisäinen globaali proteiini, jota esiintyy pääasiassa pernassa, maksassa ja luuytimessä ja joka toimii kehossa raudan varastona. Ferritiinin ansiosta sytosoliset rautavarastot ylläpidetään liukoisessa ja myrkyttömässä muodossa..

Toisin kuin ferritiini ja transferriini, hemosideriini on veteen liukenematon rautaa sisältävä proteiinikompleksi. Sitä löytyy pääasiassa maksan ja pernan soluista, kerääntyy ylimääräisen raudan kanssa kehossa, esimerkiksi usein verensiirtojen yhteydessä.

Ceruloplasmiini on heraproteiini, joka sisältää kuparia ja osallistuu sen aineenvaihduntaan sekä raudan metabolisiin prosesseihin. Sisältää α-2-globuliinit.

Katalaasi - neutraloi vetyperoksidia.

Sytokromioksidaasi - yhdessä muiden ATP-synteesiin osallistuvien mitokondriaalisten hengitysketjunentsyymien kanssa.

Alkoholidehydrogenaasi - tarjoaa etanolin ja muiden alkoholien metabolian

Laktaattidehydrogenaasi - osallisena maitohapon aineenvaihdunnassa

Hiilihappoanhydraasi - muodostaa hiilihappoa CO: sta₂ ja H₂O.

Ksantiinioksidaasi - vastaa puriiniemästen viimeaikaisista katabolismireaktioista.

Tyroperoksidaasi - mukana kilpirauhashormonien synteesissä.

Glutationiperoksidaasi - antioksidanttientsyymi.

Ureaasi - vastuussa urean hajoamisesta.

2. Molekyylien muodossa (fibrillaariset ja globaalit)

Proteiinit voidaan luokitella molekyylien muodon ja joidenkin fysikaalisten ominaisuuksien perusteella kahteen suureen luokkaan: fibrillaarisiin ja globululaarisiin proteiineihin.

Fibrillaariproteiinit ovat pitkiä, rihmoisia molekyylejä, joiden polypeptidiketjut ovat yhdensuuntaiset toisiaan pitkin samaa akselia ja muodostavat pitkiä kuituja (fibrillejä) tai kerroksia.

Tärkein toissijainen rakenne (tertiääristä ei juuri ilmaista ollenkaan).

Suurin osa fibrillaariproteiineista ei liukene veteen, niiden molekyylipaino on suuri.

Näille proteiineille on ominaista korkea mekaaninen lujuus, ne suorittavat rakenteellisen toiminnan.

Fibrillaarisiin proteiineihin kuuluvat keratiinit (hiukset, villa, sarvet, sorkat, kynnet, höyhenet), myosiini (lihakset), kollageeni (jänteet ja rustot), fibroiini (silkki, hämähäkkiverkko).

Globaaleille proteiineille on ominaista kompakti kolmiulotteinen polypeptidiketjujen taittaminen, niiden molekyylit ovat pallojen muodossa.

Tärkein korkea-asteen rakenne.

Maapalloproteiinit liukenevat veteen tai laimeisiin suolaliuoksiin. Molekyylien suuren koon takia nämä liuokset ovat kolloidisia..

Globulaariset proteiinit toimivat entsyymeinä, vasta-aineina (seerumin globuliinit määrittävät immunologisen aktiivisuuden) ja joissain tapauksissa hormoneina (insuliini).

Niillä on tärkeä rooli protoplasmassa, pitämällä vettä ja joitain muita aineita siinä, ja ne auttavat ylläpitämään molekyylin organisaatiota..

Globulaarisia proteiineja löytyy fysiologisista nesteistä (veriseerumi, maito, ruuansulatusnesteet), kehon kudoksista.

On myös välituoteproteiineja, jotka ovat fibrillaarisia, mutta liukoisia. Esimerkki on fibrinogeeni, joka muuttuu liukenemattomaksi fibriiniksi veren hyytymisen aikana..

3.Liukenevuus yksittäisiin liuottimiin

Yksinkertaisten proteiinien luokittelu perustuu pääasiassa liukoisuuteen veteen, alkoholiin, suolaliuoksiin, alkali- ja happoliuoksiin.

4. Aminohappokoostumuksella

Proteiinien ravintoarvon kannalta, määritettynä niiden aminohappokoostumuksen ja välttämättömien aminohappojen pitoisuuden perusteella, proteiinit jaetaan täysi- ja alempiarvoisiin.

Proteiineja pidetään täysarvoisina, mukaan lukien kahdeksan välttämätöntä aminohappoa, joita elimistö ei pysty syntetisoimaan yksinään.

Viallisia proteiineja ovat ne, jotka sisältävät riittämättömän määrän yhtä tai useampaa välttämätöntä aminohappoa, jota elimistö ei pysty syntetisoimaan.

Täysin täysivaltaisia ​​proteiineja löytyy eläinperäisistä tuotteista (paitsi gelatiini), samoin kuin joissakin kasvisruoissa (herneet, pavut, soija).

Vialliset proteiinit - pääasiassa kasviperäisiä.